Methoden in der ProteinanalytikMartin Holtzhauer Springer-Verlag, 07.03.2013 - 469 Seiten Das vorliegende Buch gibt eine Einführung in folgende moderne Verfahren der Proteinanalytik: Aminosäure-Sequenzanalyse, Prinzipien und Techniken der Chromatographie und Elektrophorese, Massenspektrometrie, UV/Vis-, CD-, IR-, Raman-, NMR- und ESR-Spektroskopie, Lichtstreuung, Sedimentationsanalyse, immun- und biochemische Verfahren, datenbankgestützte Strukturvorhersagen, chemische Modifizierung von Proteinen. Es verbindet eine abgerundete Darstellung von Theorie, Arbeitsmethoden und Meßverfahren mit einer kritischen Wertung der Möglichkeiten und Grenzen ihres Einsatzes. Es wendet sich an Studenten der Biochemie und verwandter Gebiete und alle in den Biowissenschaften Tätige. |
Inhalt
Thermodynamische Untersuchungen an Proteinen | 8 |
Elektrophoretische Techniken | 11 |
3 | 89 |
4 | 103 |
5 | 113 |
FluoreszenzSpektroskopie | 123 |
7 | 134 |
ResonanzRAMAN RRSpektroskopie von Proteinen | 167 |
NMRSpektroskopie Strukturaufklärung von Peptiden | 171 |
ESRSpektroskopie eine Analysenmethode | 202 |
Lichtstreuung und Sedimentationsanalyse | 230 |
Proteinsequenzen und SekundärstrukturVorhersagen | 311 |
Markierungsmethoden | 334 |
Immunchemie | 379 |
Rezeptoren und Enzyme | 426 |
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Häufige Begriffe und Wortgruppen
Abschn Absorption Akzeptor Alignments Aminosäuren Aminosäurereste Analyse angeregten Zustandes Anregung Antigen Antikörper Anzahl aromatischen Aminosäuren beiden beobachtet Bereich besonders bestimmt Bindung C-terminale CD-Spektren chemische Chromatographie circular polarisiertem cm-¹ D₂O dargestellt Disulfidbrücken Donor Effekt Einfluß eingesetzt Elektronen Elektronenspins Elliptizität Elution Energie engl entsprechenden Enzym erhalten experimentell Feldvektors Fluoreszenz Fluoreszenzintensität Fluorophore FÖRSTER-Transfer Frequenz gemäß geringe globuläre Proteine große Grundzustand Gruppen H₂O hohe HPLC hydrophoben immobilisierten Informationen Intensität Kerne kleiner Komponenten Konformation Konzentration Kopplung kovalent Kurve läßt Laufmittel lich Liganden linear polarisiertem Licht Lösung Lösungsmittel M₁ Magnetfeld magnetische Makromoleküle Messung Methoden möglich molare Moleküle Molmasse muß paramagnetische Peptid Phenylalanin Polypeptidkette Probe proteingebundenen Protonen Puffer Radikale RAMAN RAMAN-Spektroskopie Reaktion relativ schen Schwingungen Sedimentationskoeffizienten Sekundärstruktur Sequenz Signal spektralen Spektren Spektrum spezifischen stark Strahlung Streptokinase Struktur T₁ Tabelle Temperatur Tenside Träger Tyrosinradikal Übergang Übergangsdipolmoment unterschiedliche Untersuchungen Verfahren verschiedenen verwendet Wechselwirkungen Wellenlänge Wellenzahl Wert zwei